TY - JOUR AU - de Andrade, Sinéa Mendes AU - da Silva, Manuela AU - Silva, Filipe Soares Quirino da PY - 2017/08/31 Y2 - 2024/03/29 TI - Análise de interferon humano recombinante presente em formulações farmacêuticas JF - Vigil Sanit Debate, Rio de Janeiro JA - Vigil Sanit Debate VL - 5 IS - 3 SE - Artigo DO - 10.22239/2317-269X.00943 UR - https://visaemdebate.incqs.fiocruz.br/index.php/visaemdebate/article/view/943 SP - 66-75 AB - <strong>Introdução</strong>: Em virtude do interesse para o tratamento da hepatite, o processo de produção industrial do INF-α foi desenvolvido e aperfeiçoado ao longo dos últimos anos. <strong>Objetiv</strong>o: O presente trabalho teve como objetivo desenvolver um protocolo para caracterizar a estrutura molecular do INF-α2b em formulações farmacêuticas por espectrometria de massa do tipo MALDI-TOF. <strong>Método</strong>: Inicialmente foi desenvolvido um método de cromatografia líquida baseado em fase reversa para promover a separação entre o INF-α2b constituinte ativo e minoritário e a soro albumina humana, também componente presente nas formulações farmacêuticas, obtendo-se amostras com homogeneidade proteica, revelada por eletroforese. As amostras em solução foram submetidas à digestão com tripsina, levadas ao espectrômetro de massa MALDI-TOF. Para que fosse analisada a estrutura molecular, foi desenvolvido um procedimento baseado em imunoafinidade e cromatografia de gel filtração. <strong>Resultados</strong>: As amostras preparadas por estes métodos apresentaram homogeneidade proteica por eletroforese, sendo analisadas por dicroísmo circular e fluorescência, o que demonstrou ter degradação da estrutura tridimensional. <strong>Conclusões</strong>: Esse trabalho fornece dados importantes que subsidiam o estabelecimento de um protocolo para a análise de INF-α2b em produto final, que poderia substituir o mapa de peptídeos tradicional por cromatografia líquida, com a vantagem de resultar em um maior número de informações sobre a estrutura molecular do biofármaco. ER -